来源:uux.cn/Macon Abernathy/SLAC国家加速器实验室据SLAC国家加速器实验室(Kimberly Hickok):二氧化碳 CO2是导致气候变化的最丰富的温室气体,但早在人类开始以前所未有的水平将其释放到大气中之前,它就已经存在于地球上了。
因此,地球上一些最早的生物进化来驾驭和利用这种对人类和地球有害的气
【菜科解读】
ACS的活性位点,新形成的乙酰基与催化活性镍结合,显示为绿色。
来源:uux.cn/Macon Abernathy/SLAC国家加速器实验室据SLAC国家加速器实验室(Kimberly Hickok):二氧化碳 CO2是导致气候变化的最丰富的温室气体,但早在人类开始以前所未有的水平将其释放到大气中之前,它就已经存在于地球上了。
因此,地球上一些最早的生物进化来驾驭和利用这种对人类和地球有害的气体。
其中一个过程称为Wood-Ljungdahl途径,仅在缺氧时发生,被认为是自然界中最有效的固碳途径。
但是这一途径究竟是如何从一个步骤发展到下一个步骤的仍然不清楚。
现在,能源部SLAC国家加速器实验室、密歇根大学、西北大学和卡耐基梅隆大学的斯坦福同步辐射光源 SSRL的科学家们发现了Wood-Ljungdahl途径以前未知的内部工作方式。
他们的发现上个月发表在《美国化学学会杂志》上,不仅揭示了地球上最古老的化学反应之一,还可能导致改善碳捕获技术,以缓解气候变化。
在这项研究之前,我们知道为了让Wood-Ljungdahl途径产生供生物体使用的碳,它从二氧化碳开始,SSRL的研究助理兼该研究的合著者Macon Abernathy说。
然后,它将二氧化碳转化为一氧化碳和甲基,并通过某种化学魔法将它们合并为一种可供生物体利用的碳形式。
多年来,科学家们假设该途径通过一系列镍基有机金属中间体发挥作用,这些中间体形成金属-碳键。
具体来说,研究人员专注于两种镍-铁-硫蛋白的复合物,称为CO脱氢酶和乙酰辅酶a合酶 CODH/ACS,它们是催化二氧化碳转化为能量和结构碳以构建细胞壁和蛋白质的主要酶。
但证实这一假设被证明是棘手的,因为酶复合物需要在缺氧的大气中纯化,就像40亿年前地球早期这些蛋白质和这条途径出现时一样。
此外,中间化合物通常不稳定,反应会很快变得不活跃。
此外,CODH中其他镍和铁原子的存在干扰了本研究的目标ACS的研究。
为了规避这些挑战,研究人员开发了一种更活跃的、仅含ACS的蛋白质版本——没有CODH——并在SSRL使用X射线来了解它的金属以及它们如何在酶内工作。
该团队应用了X射线光谱学,这是一种科学家研究光的干涉的技术,光被复合物 这里是ACS中的金属吸收,释放,然后反弹回来,以识别反应发生时变化的化学键。
简而言之,科学家们证实了他们长期以来的假设。
我们发现,有一种非常复杂的有机金属化学正在发生,酶中的一个镍位点正在做所有有趣的事情,SSRL大学的高级科学家、该研究的通讯作者Ritimukta Sarangi说。
密歇根大学教授、该研究的通讯作者史蒂夫·拉格斯代尔 Steve Ragsdale说,研究小组了解到,尽管这种酶有一个由两个镍组成的簇,分别与铁和硫的四个原子相连,但反应总是发生在簇内的一个特定镍上。
碳,如一氧化碳、甲基和乙酰基,都与最接近铁和硫的镍结合,很明显,它们不与任何其他金属结合。
Ragsdale说,研究人员还注意到,含镍蛋白质在每个中间状态都会经历结构上的重大变化。
这并不是我们最初假设的一部分。
我们只是在考虑镍基的基础化学。
但我们看到了蛋白质中发生的所有其他变化,这有点令人惊讶。
Abernathy说,虽然研究人员对反应如何进行有很强的想法,但看到它在行动中仍然令人印象深刻。
这是大自然如此精确的微调,以达到这种优雅的催化系统,萨兰吉说。
我很喜欢这一点,以及我们使用X射线光谱学的能力,这是一种非常强大的工具,可以用来了解自然界正在发生的事情。
SSRL的结构分子生物学资源拥有世界领先的生物X射线光谱学项目,能够研究如此复杂的生物过程。
除了欣赏Wood-Ljungdahl路径本身的自然之美,Ragsdale还表示,他希望通过研究更好地了解这些自然过程,或许还能加强这些过程,从而找到缓解气候变化和开发碳捕获技术以制造化学原料和燃料的方法。
我认为,我们必须首先了解这一过程背后的基本生物化学,他说,然后我们才能在增强这些存在于自然界中的途径方面取得进展。
理解微生物组在抵抗应激和疾病中的作用,有助于更准确地评估这些动物的抗病机制及危险病原体由动物向人类传播的风险。
蝙蝠DNA免受损伤机制 俄罗斯科学家参与的一项国际研究表明,蝙蝠冬眠期间,其肠道菌群能比清醒时更活跃地产生保护宿主DNA免受损伤的物质。
研究数据将有助于更好地理解作为某些病毒携带者的蝙蝠如何在其非活跃生命期仍能保持免疫力及其自身微生物在其中扮演的角色。
蝙蝠体内病毒的多样性与其飞行能力、比其他类似体型哺乳动物更长的寿命和群居习性有关。
同时,蝙蝠本身通常不会感染,只是将病毒传播给可能对病原体敏感并患病的其他物种。
俄罗斯顿河国立技术大学(顿河畔罗斯托夫)的科学家发现,Nyctalus noctula(褐山蝠)肠道中的细菌会根据季节和宿主状态不同,分泌有不同特性的生物活性物质。
科学家从深度冬眠期和活跃期的蝙蝠肠道中分离出细菌,随后对其代谢物的生物活性进行评估。
项目负责人、生物学博士、顿河国立技术大学生命系统研究所所长叶尔马科夫(Aleksey Ermakov)教授说:“来自冬眠蝙蝠肠道的细菌更积极地产生保护DNA链免受断裂等损伤的物质。
这意味着冬眠条件下,微生物帮动物细胞避免遗传物质受损。
最有效的‘保护者’是弗氏柠檬酸杆菌和格氏乳球菌。
” 此外,蝙蝠冬眠和清醒时,肠道微生物分泌的氧化损伤细胞物质与抗氧化保护物质总量基本持平,表明其细胞的这种损伤与季节无关。
了解微生物群影响蝙蝠的抗应激能力的机理,有助于更深入地理解蝙蝠的抗病机制,更准确地评估动物传人疾病的传播风险。
初步研究阶段 接下来,科学家计划更深入地研究“宿主-微生物群”的相互关系及肠道微生物如何在蝙蝠的不同生理阶段影响其免疫系统工作。
项目执行人、哲学博士、顿河国立技术大学研究员波波夫(Igor Popov)说:“研究数据可以为城市生态系统(即蝙蝠与人和家畜接触最频繁的地方)的生物安全提供更周密保障措施的科学基础。
顿河国立技术大学的蝙蝠康复中心致力于保护蝙蝠种群、观察蝙蝠,并进行实验室免疫生物学分析,可以成为微生物学、免疫学和城市生态学综合研究的关键平台。
” 俄罗斯皮罗戈夫国立医科大学老年病科研临床中心衰老研究所研究员、医学副博士博尔科夫(Mikhail Bolkov)说:“哺乳动物抗病毒机制非常相似,但蝙蝠具有特殊性,其干扰素水平与体温长期偏高,相当于持续处于‘抗病毒值班状态’。
同时,后续炎症级联反应——对受损细胞和DNA的反应、感染性炎症,在其体内受到抑制。
结果病毒在其体内复制水平很低,免疫系统不攻击病毒,不引起炎症。
同时蝙蝠还有强大的抗肿瘤系统,温和免疫反应则很容易诱发肿瘤,如人类身上。
最终,蝙蝠成了大量病毒的携带者。
” 国家技术倡议FoodNet工作组“智慧供应链”板块负责人科索戈尔(Sergey Kosogor)说,专家对蝙蝠与其携带众多病毒的关联及可传播给人类的周期性灾难性病毒变异的原因与后果仍处于初步研究阶段。
可由蝙蝠传染人类的病原体包括狂犬病毒、尼帕病毒、埃博拉病毒等。
潜在病原体 至于哪些病毒可能成为下次全球大流行的潜在病原体,俄罗斯乌拉尔联邦大学经济与管理学院兼莫斯科物理技术学院未来技术教研室副教授科利亚斯尼科夫(Maksim Kolyasnikov)认为,高致病性H5N1亚型禽流感仍是最有可能的候选者。
他说,该病毒已在野生鸟类、家禽和奶牛中广泛传播,不久前的研究表明,仅需一个突变,它就能具备稳定的人传人能力。
这位科学家说:“尼帕病毒尽管致死率极高,但目前仍呈局部流行。
猴痘2022年暴发后呈下降趋势,但仍需警惕。
D型流感病毒、犬冠状病毒HuPn-2018等研究较少的病原体也值得关注,目前既没有针对其的检测方法,也没有疫苗。
” 本文刊载自《环球时报》“透视俄罗斯”专刊,内容由《俄罗斯报》提供。
在随后的新闻发布会上,中国科学院高能物理研究所高能同步辐射光源工程总指挥潘卫民对入选的“高能同步辐射光源(HEPS)建成试运行”成果进行解读。
2026中关村论坛年会重大成果发布专场活动解读新闻发布会。
新京报记者 张璐 摄 HEPS不仅是亚洲首个第四代同步辐射光源,也是中国首个高能量的同步辐射光源,是目前全球设计亮度最高的同步辐射光源。
这座位于怀柔科学城的“超级显微镜”以“加速电子生产光”为核心原理,能提供高品质的X射线,深层次探索微观世界,2019年正式动工建设,2025年10月通过工艺验收。
“目前,HEPS储存环束流发射度降至56.8皮米・弧度,可发出比太阳亮1万亿倍的X射线,综合性能达到国际同类装置领先水平。
”潘卫民说。
2025年12月3日,HEPS开始了用户实验,截至2026年2月中旬,已为91个单位完成了200余项课题实验,提供近5000小时用户机时,包括清华、北大等国内多所高校和国内外多家研究机构以及比亚迪、宁德时代等领军企业。
其中航空叶片缺陷检测、3D打印材料动态结构捕捉、高铁轮毂应力检测、液态和固态电池原位工况检测、脑器官神经连接图谱、半导体纳米结构成像等多个方向的实验,均取得重要成果,充分验证了HEPS作为第四代同步辐射光源的卓越性能。
3月20日,HEPS 面向全球用户启动了首轮用户课题征集,这是非常重要的里程碑。
“未来,我们将持续优化机器性能,完善用户服务体系,与各领域用户协同创新,并推动跨领域、跨国界协作联动,成为面向全国和世界的重要创新平台。
”他说。
编辑 张磊 校对 卢茜